INVESTIGACIÓN GENÉTICA

Las chaperonas, proteínas que funcionan a tirones y colisiones

Efefuturo.- Científicos de EEUU y España han desvelado cómo funcionan las chaperonas Hsp70, unas proteínas implicadas en gran cantidad de procesos celulares: controlan la calidad de otras proteínas, las modifican y las transportan a través de membranas.

<p>Corte transversal de una cesta de clatrina (interior en azul, exterior en amarillo/naranja).  Imagen de José María Valpuesta, Nature Structural a

Corte transversal de una cesta de clatrina (interior en azul, exterior en amarillo/naranja). Imagen de José María Valpuesta, Nature Structural and Molecular Biology (facilitada por el CNB).

Hasta ahora se habían planteado tres posibles mecanismos de funcionamiento de estas nanomáquinas moleculares (uno pasivo, otro activo y uno intermedio denominado de “tirón entrópico”), pero no se conocía cuál era el correcto, informa el CNB, Centro Nacional de Biotecnología del Consejo Superior de Investigaciones Científicas.

Este trabajo, publicado en la revista Nature Structural and Molecular Biology, ha constatado que las chaperonas Hsp70 consiguen completar su función a través de colisiones y estiramientos.
Estas observaciones se ajustan al mecanismo propuesto por el modelo de “tirón entrópico”, añade el CNB.

En el artículo, los científicos describen el mecanismo utilizado por Hsp70 para desmontar las cestas de clatrina -una proteína que reviste las vesículas encargadas de introducir material en el interior de la célula-.

“Las moléculas de Hsp70 se unen a la pared de clatrina a través de uno de los extremos de esta proteína”, detallan José María Valpuesta y Jorge Cuéllar, dos de los autores del trabajo e investigadores del CNB-CSIC-.

Libertad de movimientos


De esta manera, añaden, “tiene libertad para moverse haciendo presión sobre la pared hasta que las moléculas de clatrina se desencajan y la cesta se desmonta”.

Este efecto sobre las cestas de clatrina es todavía más eficiente debido a la propiedad especial de esta chaperona de autoasociarse y formar oligómeros que producen todavía una mayor presión sobre las paredes de las cestas.

“A través de este mecanismo, se ejerce la fuerza necesaria para desensamblar las cestas”, resumen los investigadores.

Los autores en el estudio aseguran que este mecanismo se puede generalizar a otras funciones de Hsp70 como el transporte de proteínas a través de la membrana de las mitocondrias, los lisosomas o el retículo endoplasmático. Efefuturo
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Publicado en: Ciencia
Hasta ahora se habían planteado tres posibles mecanismos de funcionamiento de estas nanomáquinas moleculares (uno pasivo, otro activo y uno intermedio denominado de “tirón entrópico”), pero no se conocía cuál era el correcto, informa el CNB, Centro Nacional de Biotecnología del Consejo Superior de Investigaciones Científicas.

Este trabajo, publicado en la revista Nature Structural and Molecular Biology, ha constatado que las chaperonas Hsp70 consiguen completar su función a través de colisiones y estiramientos.
Estas observaciones se ajustan al mecanismo propuesto por el modelo de “tirón entrópico”, añade el CNB.

En el artículo, los científicos describen el mecanismo utilizado por Hsp70 para desmontar las cestas de clatrina -una proteína que reviste las vesículas encargadas de introducir material en el interior de la célula-.

“Las moléculas de Hsp70 se unen a la pared de clatrina a través de uno de los extremos de esta proteína”, detallan José María Valpuesta y Jorge Cuéllar, dos de los autores del trabajo e investigadores del CNB-CSIC-.

Libertad de movimientos


De esta manera, añaden, “tiene libertad para moverse haciendo presión sobre la pared hasta que las moléculas de clatrina se desencajan y la cesta se desmonta”.

Este efecto sobre las cestas de clatrina es todavía más eficiente debido a la propiedad especial de esta chaperona de autoasociarse y formar oligómeros que producen todavía una mayor presión sobre las paredes de las cestas.

“A través de este mecanismo, se ejerce la fuerza necesaria para desensamblar las cestas”, resumen los investigadores.

Los autores en el estudio aseguran que este mecanismo se puede generalizar a otras funciones de Hsp70 como el transporte de proteínas a través de la membrana de las mitocondrias, los lisosomas o el retículo endoplasmático. Efefuturo

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