NOBEL QUÍMICA

Nobel muy merecido para quienes revolucionaron la biología estructural

La técnica de criomicroscopía electrónica desarrollada por los tres nuevos premios Nobel de Química ha revolucionado totalmente el campo de la biología estructural, señalan científicos consultados por Efe, que afirman que con esta se ha logrado comprender mejor enfermedades como el cáncer o alzhéimer.

<p>Recurso de archivo de un científico en un laboratorio. EFE/ETTORE FERRARI.</p>

Recurso de archivo de un científico en un laboratorio. EFE/ETTORE FERRARI.

Hoy, la Real Academia Sueca de las Ciencias ha dado a conocer el nuevo Nobel de Química, que ha recaído en el suizo Jacques Dubochet, el germano-estadounidense Joachim Frank y el británico Richard Henderson, quienes contribuyeron a crear “un método efectivo para generar imágenes tridimensionales de las moléculas de la vida”.

A través de esta técnica, en la que la muestra se estudia a temperaturas muy bajas, cada parte de la célula puede ser capturada a nivel atómico, lo que ha permitido por ejemplo visualizar cientos de biomoléculas o proteínas que confieren resistencia a la quimioterapia y antibióticos.
Para el investigador español Rubén Fernández Busnadiego, líder de grupo en el Instituto Max Planck de Bioquímica, en Martinsried (Alemania), se trata de un premio “muy merecido”, tanto por la técnica en sí como por los galardonados; “de hecho, ya llevábamos algunos años esperándolo”.

Y es que “está revolucionando la biología estructural, al posibilitar el estudio de la estructura de muchas proteínas que antes era inabordable”.

Esto tiene muchas implicaciones, desde el desarrollo de fármacos hasta la mejor comprensión de enfermedades infecciosas, y además permite estudiar la estructura de la célula con muy alta resolución –su grupo estudia enfermedades como el alzhéimer o huntington con esta técnica-.

“En los últimos años la gran mayoría de los grandes centros de investigación de todo el mundo se han dado cuenta de este potencial y están realizando grandes inversiones en el equipamiento necesario”, indica vía correo electrónico este investigador.

Pioneros en aspectos claves de la criomicroscopía


Los galardonados fueron pioneros en el desarrollo de aspectos claves de la técnica, desde el proceso de congelación (Dubochet, con cuyo grupo Fernández colaboró en el pasado), la tecnología (Henderson) y los métodos computacionales (Frank, que hizo su doctorado en el Max Planck de Bioquímica).

Por su parte, Óscar Llorca, director del Programa de Biología Estructural del Centro Nacional de Investigaciones Oncológicas (CNIO), y Rafael Fernández-Leiro, jefe del Grupo de Integridad Genómica y Biología Estructural del mismo programa, coinciden en que este nobel es “totalmente merecido” porque la microscopía electrónica ha revolucionado el campo de la biología estructural.
La biología estructural permite observar las macromoléculas que llevan a cabo los procesos celulares a nivel atómico y obtener esta información permite entender los mecanismos moleculares a través de los cuales llevan a cabo su función y cómo interaccionan con otras moléculas -otras proteínas, ADN o fármacos, por ejemplo-.

Hasta hace poco obtener este tipo de información tan sólo era posible utilizando técnicas de difracción de rayos X y RMN -espectroscopia de resonancia magnética nuclear-, pero en los últimos años la revolución tecnológica que ha sufrido la microscopía electrónica permite obtener información de alta resolución utilizando esta técnica también.

Equipos en España


Según relatan, el CNIO está apostando fuerte para incorporar esta técnica al centro, tanto por la adquisición del equipamiento necesario como por la incorporación de grupos expertos en la técnica (en España solo hay otro equipo de estas características adquirido por el Centro Nacional de Biotecnología y el Centro de Investigaciones Biológicas, ambos del CSIC).

Para estos investigadores, entender los procesos moleculares involucrados, por ejemplo, en una enfermedad tan compleja como el cáncer es indispensable para actuar de manera eficiente y específica.

La biología estructural ayuda a entender estos procesos y ahora con la criomicroscopía electrónica se pueden abordar sistemas que antes no era posible, resumen estos científicos, que añaden que además dado que la técnica permite llegar a altas resoluciones se puede aplicar al desarrollo de fármacos de manera similar a como se utiliza la cristalografía de rayos X. Efefuturo
Hoy, la Real Academia Sueca de las Ciencias ha dado a conocer el nuevo Nobel de Química, que ha recaído en el suizo Jacques Dubochet, el germano-estadounidense Joachim Frank y el británico Richard Henderson, quienes contribuyeron a crear “un método efectivo para generar imágenes tridimensionales de las moléculas de la vida”.

A través de esta técnica, en la que la muestra se estudia a temperaturas muy bajas, cada parte de la célula puede ser capturada a nivel atómico, lo que ha permitido por ejemplo visualizar cientos de biomoléculas o proteínas que confieren resistencia a la quimioterapia y antibióticos.
Para el investigador español Rubén Fernández Busnadiego, líder de grupo en el Instituto Max Planck de Bioquímica, en Martinsried (Alemania), se trata de un premio “muy merecido”, tanto por la técnica en sí como por los galardonados; “de hecho, ya llevábamos algunos años esperándolo”.

Y es que “está revolucionando la biología estructural, al posibilitar el estudio de la estructura de muchas proteínas que antes era inabordable”.

Esto tiene muchas implicaciones, desde el desarrollo de fármacos hasta la mejor comprensión de enfermedades infecciosas, y además permite estudiar la estructura de la célula con muy alta resolución –su grupo estudia enfermedades como el alzhéimer o huntington con esta técnica-.

“En los últimos años la gran mayoría de los grandes centros de investigación de todo el mundo se han dado cuenta de este potencial y están realizando grandes inversiones en el equipamiento necesario”, indica vía correo electrónico este investigador.

Pioneros en aspectos claves de la criomicroscopía


Los galardonados fueron pioneros en el desarrollo de aspectos claves de la técnica, desde el proceso de congelación (Dubochet, con cuyo grupo Fernández colaboró en el pasado), la tecnología (Henderson) y los métodos computacionales (Frank, que hizo su doctorado en el Max Planck de Bioquímica).

Por su parte, Óscar Llorca, director del Programa de Biología Estructural del Centro Nacional de Investigaciones Oncológicas (CNIO), y Rafael Fernández-Leiro, jefe del Grupo de Integridad Genómica y Biología Estructural del mismo programa, coinciden en que este nobel es “totalmente merecido” porque la microscopía electrónica ha revolucionado el campo de la biología estructural.
La biología estructural permite observar las macromoléculas que llevan a cabo los procesos celulares a nivel atómico y obtener esta información permite entender los mecanismos moleculares a través de los cuales llevan a cabo su función y cómo interaccionan con otras moléculas -otras proteínas, ADN o fármacos, por ejemplo-.

Hasta hace poco obtener este tipo de información tan sólo era posible utilizando técnicas de difracción de rayos X y RMN -espectroscopia de resonancia magnética nuclear-, pero en los últimos años la revolución tecnológica que ha sufrido la microscopía electrónica permite obtener información de alta resolución utilizando esta técnica también.

Equipos en España


Según relatan, el CNIO está apostando fuerte para incorporar esta técnica al centro, tanto por la adquisición del equipamiento necesario como por la incorporación de grupos expertos en la técnica (en España solo hay otro equipo de estas características adquirido por el Centro Nacional de Biotecnología y el Centro de Investigaciones Biológicas, ambos del CSIC).

Para estos investigadores, entender los procesos moleculares involucrados, por ejemplo, en una enfermedad tan compleja como el cáncer es indispensable para actuar de manera eficiente y específica.

La biología estructural ayuda a entender estos procesos y ahora con la criomicroscopía electrónica se pueden abordar sistemas que antes no era posible, resumen estos científicos, que añaden que además dado que la técnica permite llegar a altas resoluciones se puede aplicar al desarrollo de fármacos de manera similar a como se utiliza la cristalografía de rayos X. Efefuturo

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