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Consiguen la imagen más detallada nunca obtenida de la proteína clave del SIDA

Consiguen la imagen más detallada nunca obtenida de la proteína clave del SIDA

El descubrimiento de Scripps y Weill Cornell podría acercar a la industria médica al descubrimiento de un vacuna contra el VIH.


 

El hallazgo representa un hito científico, así como un importante progreso en el camino para la obtención de una vacuna contra el VIH.

La colaboración entre científicos del The Scripps Research Institute (TSRI) y del Weill Medical College de la Universidad de Cornell ha conseguido determinar la estructura del primer nivel atómico de la proteína tripartita de la membrana del VIH, que durante mucho tiempo ha sido considerada uno de los objetivos más difíciles de alcanzar en la biología estructural, así como de un gran valor para la ciencia médica. El hallazgo se ha dado a conocer en dos estudio distintos, en Science Express, la edición online de la revista de Science.

Este nuevo hallazgo aporta la imagen más detallada que se ha conseguido hasta ahora de la compleja membrana del virus que causa el SIDA, incluyendo las áreas que futuras vacunas intentarán imitar para obtener una respuesta inmunológica de protección.

“La mayoría de los estudios estructurales anteriores de esta compleja membrana se centraban en las subunidades individuales; pero nosotros hemos necesitado la estructura de todo el complejo para definir de forma certera las áreas de vulnerabilidad que podría convertirse en el objetivo de las futuras vacunas que se desarrollen”, explica Ian A. Wilson, que ocupa el cargo de Hansen Professor de Biología Estructural en el TSRI y es el autor principal de este estudio, donde ha compartido experiencias investigadoras con los biólogos Andreew Ward y Bridget Carrager, del TSRI, y John Moore de Cornell.

El virus de inmunodeficiencia humana, o VIH, afecta en la actualidad a alrededor de 34 millones de personas a nivel global, el 10% de los cuales son niños, según los datos de la Organización Mundial para la Salud. Aunque los medicamentos antivirales se emplean ahora para tratar bastantes de las infecciones por VIH, especialmente en los países desarrollados, los científicos llevan buscando desde hace mucho tiempo una vacuna que pueda prevenir nuevas infecciones y, quizás, llegar a erradicar el virus entre la población humana.

En cualquier caso, ninguna de las vacunas contra el VIH que han sido testeadas se ha acercado ni de lejos a la consecución de un grado óptimo de protección contra la enfermedad. Este fracaso se debe, principalmente, a los desafíos que supone la proteína de la membrana del VIH, que los virólogos conocen como Env.

La estructura del Env es tan compleja y delicada que los científicos han tenido grandes dificultades para obtener la proteína de una forma adecuada para la resolución atómica de imagen que es necesaria para entenderla.

“Tiende a despedazarse, por ejemplo, incluso cuando se encuentra en la superficie del virus, por lo que, si queremos estudiarla, necesitamos desarrollar un sistema para que permanezca más estable”, desvela Ward, profesor asistente en el Departamento de Biología Integrativa, Estructural y Computacional del TSRI.

El nuevo trabajo de los equipos de Cornell y Scripps hará posible el diseño de una versión del Env Trimer (la estructura de tres componentes) que tenga la estabilidad y otras propiedades necesarias para conseguir las imágenes de resolución atómica, al mismo tiempo que mantenga de forma virtual todas las estructuras que se encuentran en una Env original.

Empleando métodos punteros para la obtención de imágenes, un microscopio de electrones (encabezado por el estudiante de grado Dmitry Lyumkis) y un cristalógrafo de rayos X (liderado por Jean-Philippe Julien, investigador asociado sénior en el Wilson Lab), el equipo pudo echar una mirada al nuevo Env Trimer. El estudio por medio de cristalógrafo de rayos X fue el primero nunca hecho a un Env Trimer, y la combinación de ambos métodos mostró la estructura del trimer con un nivel de afinamiento en los detalles como nunca antes se había conocido.

Los datos obtenidos ofrecen luz sobre el complejo proceso por el que el Env Trimer se ensambla y posteriormente experimenta radicales cambios de forma durante la infección, y clarificó cómo se podía comparar con las proteínas de la membrana de otros virus peligrosos, como la gripe o el Ébola.

“Ha supuesto un privilegio para nosotros trabajar con el equipo de Scripps en este proyecto –concluye Moore en representación del grupo de Weill Cornell-. Ahora todos necesitamos consolidar estos nuevos conocimientos para diseñar y someter a pruebas la próxima generación de trimers y comprobar si podemos inducir el activo para una amplia neutralización de anticuerpos que una vacuna efectiva va a necesitar”.
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