Los investigadores han estudiado la glipoproteína ‘gp41’, que forma parte de la envoltura del virus de la inmunodeficiencia humana (VIH) y es responsable de la entrada del virus en la célula huésped y vieron que durante la infección del VIH-1, dos regiones de gp41 (NHR y CHR) pueden ser accesibles a inhibidores de manera temporal.
Los investigadores diseñaron una cadena proteica simple que imita la superficie de NHR y se une a los péptidos sintéticos de CHR.
De esa manera, esta cadena evita que el virus se pliegue e infecte a la célula huésped, tal y como habían demostrado previamente con otros pseudovirus y virus aislados.
El siguiente paso fue hacer crecer la proteína en cristales para exponerlos ante los rayos X de gran energía generados en el Sincrotrón ALBA.
Los experimentos de difracción de rayos X realizados en la línea de luz XALOC permitieron a los investigadores resolver la estructura cristalina de la proteína y confirmaron su capacidad de imitar a la perfección la superficie de NHR en la región gp41.
Según los científicos, esta proteína, que es muy estable y precisa, tiene un gran potencial para el desarrollo de fármacos, vacunas o microbicidas contra el VIH-1. EFEFUTURO
